質譜級蛋白酶N C系列、糖苷酶 試劑

質譜級蛋白酶N C系列、糖苷酶 試劑 產品特點：

符合GMP規范 ，活度量化報告 ，批次質譜數據 ，技術包裝品質 ，干冰冷鏈運輸

Trypsin 蛋白酶, 質譜級

產品信息

說明:胰蛋白酶特異性水解在賴氨酸和精氨酸殘留物的碳端的肽鍵。未修飾的胰蛋白酶受制于蛋白酶的 自水解的，產生的殘余物影響HPLC肽段分析,另外，自水解可以導致假性胰蛋白酶的產物, 顯示出胰凝乳蛋白酶的特性。華利世質譜級胰蛋白酶是修飾豬的胰蛋白酶，通過還原甲基化補償它阻止蛋白水解消化。質譜級修飾胰蛋白酶通過TPCK處理，親和純化進一步改進，生成高活性和穩定的分子。

物理形態: 質譜級Trypsin蛋白酶是凍干粉

分子量: 23kDa.

溶解液（HLS HCL001C）：Trypsin蛋白酶復溶解緩沖液建議1mM鹽酸

儲存條件：凍干粉末存儲在-20℃冰箱，再溶解的酶儲存在-20℃。有效期見產品標簽

保質期：12月在-20℃

pH 值范圍: pH7-9范圍有大的活性，在pH4翻轉無活性

適用范圍：Trypsin蛋白酶特異性水解變性后蛋白質K和R位，推薦和rLys-C混合使用。

純度： 液相色譜280nm檢測雜質蛋白質峰強度，Trypsin峰強度大于99.9%

專一性：HSA人血清白蛋白樣品，ESI-MS/MS質譜分析K和R端的專一性大于99.8%

活性: 13397u/mg; 單位定義：胰蛋白酶同酶底物BAEE反應，在25℃需要產生每分鐘在波長253nm 每0.001吸收值的差的數量

Maldi TOF質譜檢測: 純化后的蛋白酶使用HCCA基質激光解析質譜分析未見雜質蛋白質峰

LC-MS/MS 質譜分析: 使用Trypsin酶解HSA(人血清白蛋白，純度99.9%)實驗，DTT還原，IAA保護,PH8.0, 37°C恒溫過夜16小時,液質Q-E聯用儀 分析，覆蓋率86%

rLys-C蛋白酶, 質譜級

產品信息

說明: 質譜級rLys-蛋白酶特異性水解在賴氨酸片段的C端的肽鍵。可用于提高對不易水解的蛋白質的消化; 推薦在6-8M尿素溶液中進行

物理形態: 質譜級rLys-C蛋白酶是凍干粉，含0.5mg海藻糖/瓶

分子量: 27kDa.

溶解液（HLS HAc001C）：rLys-C蛋白酶復溶解緩沖液建議1mM鹽酸或50mM醋酸

儲存條件：凍干粉末存儲在-20℃冰箱，再溶解的酶儲存在-20℃。有效期見產品標簽

保質期：12月在-20℃

pH 值范圍: 在 8-9 時， rLys-C 具有活性

適用范圍：rLys-蛋白酶特異性水解變性后比較不易酶切的蛋白質K位，推薦和Trypsin混合使用。

純度： 液相色譜280nm檢測雜質蛋白質峰強度，rLys-C峰強度大于99.9%

專一性：E.coli大腸桿菌樣品，ESI-MS/MS質譜分析K端的專一性大于99.5%

活性: 25unit/min/mg; 單位定義：rLys-c白蛋酶每分鐘酶切1.0 umole T-G-P Lys Nitroanilide的量，反應條件：25℃，波長405nm

Maldi TOF質譜檢測: 純化后的蛋白酶使用HCCA基質激光解析質譜分析未見雜質蛋白質峰

LC-MS/MS 質譜分析: 使用rLys-c酶解HSA(人血清白蛋白，純度99.9%)實驗，DTT還原，IAA保護,PH8.0, 37°C恒溫過夜16小時,液質Q-E聯用儀 分析，覆蓋率87%

rGlu-C蛋白酶, 質譜級

產品信息

說明: 質譜級rGlu-C蛋白酶特異性水解在谷氨酸或天冬氨酸片段的C端的肽鍵。該酶適合在溶液中進行消化反應，不推薦用于膠內消化。在碳酸氫銨和醋酸銨緩沖液中，對谷氨酸殘基的切割特異性更高；在磷酸鹽緩沖液中，谷氨酸和天冬氨酸殘基均可被切割。

物理形態: 質譜級rGlu-C蛋白酶是凍干粉

分子量: 24kDa.

溶解液：rGlu-C蛋白酶用超純水溶解

儲存條件：凍干粉末存儲在-20℃冰箱，再溶解的酶儲存在-20℃。有效期見產品標簽

保質期：12月在-20℃

pH 范圍: 在 4.0–9.0 時， Glu-C 具有活性

適用范圍：rGlu-c蛋白酶特異性水解變性后蛋白質D和E位。

溶液酶解SOP:50ug rGlu-C 蛋白酶按照 25:1 蛋白和蛋白酶的量(w/w)使用, 在pH8.5下，37°C恒溫過夜13-16小時.

純度： 液相色譜280nm檢測雜質蛋白質峰強度，rGlu-C峰強度大于99.9%

活性: 800unit/min/mg；單位定義：rGlu-c白蛋酶每分鐘酶切1.0 umole BOC-L-Glutamic Acid a phenyl Ester的量，反應條件：37℃，波長270nm

Maldi TOF質譜檢測: 純化后的蛋白酶使用HCCA基質激光解析質譜分析未見雜質蛋白質峰

LC-MS/MS 質譜分析: 使用rGlu-c酶解HSA(人血清白蛋白，純度99.9%)實驗，DTT還原，IAA保護,PH8.0, 37°C恒溫過夜16小時,液質Q-E聯用儀 分析，覆蓋率80%

rLys-N蛋白酶, 質譜級

產品信息l

說明: 質譜級rLys-N蛋白酶特異性水解在賴氨酸片段的N端的肽鍵。新的酶切N端的系列蛋白酶

物理形態: 質譜級rLys-N蛋白酶是凍干粉

分子量: 18.4kDa.

溶解液（HLS HAc001Zn）：建議使用rLys-N蛋白酶復在50mM醋酸鋅緩沖液中

儲存條件：凍干粉末存儲在-20℃冰箱，再溶解的酶儲存在-20℃或- 80℃。有效期見產品標簽

保質期：24月在-80℃

pH 值范圍: 在PH7-9 時， rLys-N 具有活性

適用范圍：rLys-N蛋白酶特異性水解變性后蛋白質K位。

通用溶液酶解法：rLys-N蛋白酶按照 1:50 蛋白和蛋白酶的量(w/w)使用, 37°C水浴酶切4小時.緩沖溶液：50mM碳酸氫銨緩沖溶液或50mM Tris-HCl 緩沖溶液(pH 8)

純度： 液相色譜280nm檢測雜質蛋白質峰強度，rLys-N峰強度大于99.5% 專一性：E.coli大腸桿菌樣品，ESI-MS/MS質譜分析K端的專一性大于95.0%

活性: 500unit/mg; 單位定義：r Lys-N白蛋酶在366nm大光密度值半數時，酶切疊氮酪蛋白的單位量，反應條件：37℃保溫30min，PH=10

Maldi TOF質譜檢測: 純化后的蛋白酶使用FA基質激光解析質譜分析未見雜質蛋白質峰

LC-MS/MS 質譜分析: 使用rLys-N酶解HSA(人血清白蛋白，純度99.9%)實驗，DTT還原，IAA保護,PH8.0, 37°C恒溫酶切4小時,液質Q-E聯用

儀 分析，覆蓋率80%

rTrypsin-N蛋白酶, 質譜級

產品信息l

說明: 質譜級rTrypsin-N蛋白酶特異性水解在賴氨酸K和精氨酸R片段的N端的肽鍵。新的酶切N端的系列蛋白酶

物理形態: 質譜級rTrypsin-N蛋白酶是凍干粉，每瓶含有 0.47 mg HEPES; 0.05mg CaCL2

分子量: 29kDa.

溶解液: 建議使用超純水40ul溶解后使用， PH=7.5

儲存條件：凍干粉末存儲在-20℃冰箱，再溶解的酶儲存在-20℃或-80℃。有效期見產品標簽

保質期：24月在-80℃

pH 值范圍: 在PH7.5 時， rTrypsin-N 具有活性

適用范圍：rTrypsin-N蛋白酶特異性水解變性后蛋白質K位和R位肽鍵。

純度：液相色譜280nm檢測雜質蛋白質峰強度，rTrypsin-N峰強度大于99.0% 專一性: 人血清白蛋白HSA樣品，ESI-MS/MS質譜分析R/K端的專一性大于95.0%

活性: 140 unit/mg; 單位定義：r Trypsin N白蛋酶在366nm大光密度值半數時，酶切疊氮酪蛋白的單位量，反應條件：37℃保溫30min，PH=10

Maldi TOF質譜檢測: 純化后的蛋白酶使用FA基質激光解析質譜分析未見雜質蛋白質峰

LC-MS/MS 質譜分析: 使用rTrypsin N酶解HSA(人血清白蛋白，純度99.9%)實驗，DTT還原，IAA保護, PH7.5, 37°C恒溫酶切4小時,液質Q-E聯用儀 分析，覆蓋率83%

rPNGase F糖苷酶, 質譜級

產品信息l

說明: 質譜級PNGase F 糖苷酶特異性水解復雜的糖蛋白的寡糖和高甘露糖鏈接的天冬酰胺，酶切掉天冬氨酸脫氨基的天冬酰胺,保留低聚糖蛋白完好無損。但是不會去除低聚糖含有α(1→3)核心巖藻糖。

物理形態: 20mM Tris-HCl(pH 7.5 at 25°C), 50mM NaCl and 5mM EDTA溶液

分子量: 35kDa.

濃度：10unit/ul

儲存條件：存儲在4-10℃冰箱，禁止-20℃以下低溫冷凍

保質期：12月在4℃

pH 范圍: PH6.0–10.0 有活性， PH=8.6具有活性

適用范圍：特異性酶切糖蛋白的 N端寡糖

純度： 使用Maldi TOF檢測雜質蛋白質峰強度，rPNGase F峰峰高比大于99.5%

活性: 40000unit/min/mg；單位定義：rPNGase F蛋苷酶每分鐘酶切1.0 umole 變性的Ribonuclease B的量，SDS-PAGE分析定量。

Maldi TOF質譜檢測: 變性的RNase B 使用rPNGase F糖苷酶在37°C酶切60min后，使用FA基質激光解析質譜分析，可見切糖后的重鏈蛋白14.9kDa和輕鏈蛋白14.1kDa質譜峰，未見雜質蛋白信號,糖蛋白的糖切除*。

LC-MS/MS 質譜分析: 變性的RNase B經過PNGase F去糖處理,蛋白又使用Trypsin酶切成肽段，質譜鑒定到理論肽段9條，覆蓋率67%。

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